INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA TIROSINASA CON EDTA, QUITOSANO Y PAPAINA

Autores/as

  • J. Cjuno H. Departamento de Fisicoquímica, FQIQ, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima, Perú
  • J. Arroyo C. Departamento de Fisicoquímica, FQIQ, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima, Perú

Palabras clave:

Actividad, tirosinasa, pirocatecol, EDTA, quitosano, papaína.

Resumen

Con el objetivo de controlar el pardeamiento enzimático de las frutas, se ha desarrollado una secuencia de experimentos de inhibición enzimática basado en el sistema enzima-sustrato-inhibidor (tirosinasa-pirocatecol-inhibidor). La actividad enzimática de la tirosinasa se ha visto sustancialmente afectada por los inhibidores de quelatación (EDTA), polimérico (quitosano) y enzimático (papaína). La efectividad inhibitoria de la papaína se ha atribuido a su acción hidrolítica sobre los sitios activos 176G y 182E de la tirosinasa. Una aproximación para la constante de Michaelis (Km a 25°C) ha dado el valor de 2,0.

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Publicado

2009-12-31

Número

Sección

Artículos

Cómo citar

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA TIROSINASA CON EDTA, QUITOSANO Y PAPAINA. (2009). Revista Peruana De Química E Ingeniería Química, 12(2), 42-48. https://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/view/4349