Some biochemical and biological properties of C- Type Lectin from Peruvian Lachesis muta snake venom

Resumen

Se ha realizado una evaluación de algunas propiedades de la lectina tipo C, hemoaglutinina previamente purificada a partir del veneno de la serpiente Lachesis muta. Para este estudio, el veneno fue fraccionado en una columna de Sephadex G-100, equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M pH 5,0. Se efectuaron ensayos para medir la estabilidad de la proteína a través de la hemoaglutinación en el rango de pH de 4 a 9 y a temperatura creciente de 30 a 60°C. Asimismo se determinó la antigenicidad mediante ensayos de inmunodifusión doble, la toxicidad en ratones albinos y su participación en el proceso de coagulación sanguínea en plasma humano. Como resultado de esta investigación, se ha determinado que la proteína no enzimática fue purificada 12,7 veces al aplicar lactosa 0,1M al sistema cromatográfico, recuperándose un 5,4% de la proteína activa. La lectina tipo C no pierde su asociación con los eritrocitos ni al cambiar el pH en el rango de 4 a 9, ni al elevar la temperatura de 30 a 60 °C, lo que demuestra su alta estabilidad. Adicionalmente, la proteína mostró su antigenicidad frente al antiveneno lachésico monovalente; sin embargo no presenta toxicidad al inyectarla por vía intraperitoneal en ratones ( 50 a 200 µg) la lectina en estudio. Por último la adición de la proteína al plasma humano citratado, no modifica su tiempo de recalcificación. Se puede concluir que la lectina tipo C del veneno de L. muta participa en el proceso de envenenamiento, generando una rápida asociación con los eritrocitos circulantes independientemente de los valores de pH y temperatura.